La domesticazione dei grani ha permesso di ottenere alimenti con un notevole apporto calorico favorendo la diffusione della popolazione umana in quelle aree dove era possibile la coltivazione. Ma fin da tempi antichi si è osservata l’insorgenza di una mutazione che determinava negli individui una intolleranza ad alcune proteine contenute nella farina di frumento che nel loro insieme costituiscono il cosiddetto glutine (malattia celiaca).
Come attività di laboratorio viene proposta la separazione del glutine da tre campioni di farina in modo da valutarne il contenuto in percentuale. Un protocollo e il video consentirà di svolgere in laboratorio
l glutine è un complesso proteico viscoelastico insolubile in acqua costituito da due classi di proteine: le gliadine le cui molecole sono principalmente costituite da monomeri , le glutenine le cui molecole hanno natura polimerica.
Le gliadine e le glutenine sono proteine insolubili e costituiscono le proteine di riserva del chicco. Sono presenti, con tale funzione, nei chicchi di frumento, segale, orzo e farro e rappresentano circa l’80% della frazione proteica. Il frumento è l’unico tra i cereali in cui le gliadine e le glutenine sono presenti in quantità simili. Ciascuna frazione rappresenta infatti circa il 40% dell’intera quota proteica. Le gliadine sono prolammine che presentano un elevato contenuto sia di glutammina che di prolina. Sono proteine globulari idrofobiche con basso valore nutritivo che influiscono sulla viscosità dell’impasto. Le glutenine sono costituite prevalentemente da acido glutammico, alanina, leucina ed altri amminoacidi e sono proteine fibrose. Esse hanno una struttura secondaria sia ad α-elica che a β-foglietto e sono quindi responsabili dell’elasticità dell’impasto. Le gliadine e le glutenine sono legate tra loro tramite legami ionici, legami a idrogeno, interazioni idrofobiche e legami covalenti. Questi ultimi sono costituiti, tra l’altro, da ponti di solfuro formati dagli atomi di zolfo presenti nella cisteina.
